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Master-/Diplomarbeit: Protein folding in vivo and in vitro

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Wir untersuchen Proteinfaltung sowohl in vitro (im Testtube), als auch in vivo (in der Zelle). Unser Ziel ist, Proteinfaltung auf einem Level zu verstehen, dass wir es manipulieren können. Mithilfe von genetischen Selektionsstrategien untersuchen wir, wie Zellen mit Proteinfaltungsstress umgehen.
 
Wir haben Proteinfaltungs-biosensors entwickelt, welche die Stabilität eines Proteins direkt mit antibiotischer Resistenz verbindet. Dies ermöglicht uns Proteinfaltung in der Zelle zu optimieren (1) und neue Faltungshelfer zu entdecken (2). Proteinfaltung in der Zelle ist abhängig von Faltungshelfern, wie Proteindisulfidisomerasen und Chaperonen. Wir untersuchen die Mechanismen dieser Faltungshelfer in vivo und in vitro mit Hilfe von genetischen, biochemischen, biophysikalischen und strukturbiologischen Methoden sowohl in Bakterien, als auch in Hefe (2,3,4,5,6,7,8). Eines dieser neuen Faltungshelfern ist das molekulare Chaperone Spy (2). Vor kurzem haben wir den Mechanismus sowohl kinetisch als auch strukturell aufgeklehrt, nach welchem Spy Proteinen bei der Faltung unterstützt. Spy beherbergt eine amphiphile, “Faltungs-freundliche” Oberfläche, an welcher Proteine binden und falten. Unsere Hypothese, dass andere Chaperone einen ähnlichen Mechanismus verwenden, um Proteinen bei der Faltung zu helfen, testen wir momentan and verschiedenen, teilweise kuerzlich entdeckten Chaperonen.
 
Wir bieten die Möglichkeit für Studenten, ihre Master- oder Diplomarbeit von 3 bis 12 Monaten Länge bei uns zu absolvieren (Einkommen: 1.400 USD pro Monat).
 
Wir haben viel Erfahrung mit deutschen Studenten und bieten Hilfestellung für Visa, Wohnungssuche, usw.
 
Unser Labor befindet sich an der University of Michigan, eine der top 5 öffentlichen Universitäten in den USA, weiche eine exzellente Umgebung für die Forschung bietet.
 
1. Foit L et al (2009) Optimizing protein stability in vivo. Mol Cell 36: 861-871.
2. Quan et.al. (2011) Genetic selection designed to stabilize proteins uncovers a 
chaperone called Spy. Nature Struct. Mol. Biol.18(3):262-9
3. Foit L et al. (2011) Chaperone activation by unfolding. PNAS 110(14):E1254-62.
4. Quan S et al. (2014) Super Spy variants implicate flexibility in chaperone action. Elife.3:e01584.
5. Stull F et al. (2016). Substrate protein folds while it is bound to the ATP-independent chaperone Spy. Nature Struct. Mol. Biol. 23(1):53-8.
6. Docter BE et al. (2016). Do nucleic acids moonlight as molecular chaperones? Nucleic Acids Res. 44(10):4835-45.
7. Horowitz S, et al. (2016). Visualizing chaperone-assisted protein folding. Nature Struct. Mol. Biol. 23(7):691-7.
8. Koldewey P et al. (2016). Forces Driving Chaperone Action. Cell 166(2):369-79.

Kontaktdaten


Art des Bewerbungszugangs
Please email CV, current transcript/list of classes taken and contact information for at least two references to James Bardwell (jbardwel@umich.edu).
Kontakt für Bewerbungen
Dr. James C. A. Bardwell
University of Michigan
Department of Molecular, Cellular, and Developmental Biology
Natural Science Building, Room 4007A
830 N. University
Ann Arbor, MI 48109
USA
Phone: +1-734-764-8028
Email: jbardwel@umich.edu

Details der Stellenanzeige


Arbeitszeit
Vollzeit
Vertragslaufzeit
Befristete Anstellung
Stellentyp
Diplom- & Masterarbeit
Berufserfahrung
Berufserfahrung nicht vorausgesetzt
Region
Vereinigte Staaten von Amerika
Arbeitsort
48109 Ann Arbor, MI
Fachgebiet
Biologie & Life Sciences, Chemie, Physik, Biotechnologie
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